Method for recognizing the characteristic elements of protein secondary structure from the llm of its amino acid sequence

Abstract

The spatial structure of a protein determines its biochemical properties and, consequently, its function. The same applies to elements of secondary structure, which adopt shapes of helices, coiled coils, strands, sheets and other formations in three-dimensional space. Automatic detection of such formations based on their corresponding amino acid sequences in the protein will enable the cataloging of these sequence fragments, examining and systematizing their correspondence to spatial protein formations. This, in turn, should simplify the task of searching for complementary and functional similarities among different proteins. For this purpose, a method based on covariance, autocorrelation, and spatial-spectral analysis of embeddings of their amino acid sequences has been developed and tested. Просторова структура білка визначає його біохімічні властивості, а отже і функцію. Те ж стосується його вторинних елементів, що набувають у трьохвимірному просторі форми альфа-спіралей, бета-ланцюгів, петель та інших утворень. Автоматичне виявлення таких утворень за відповідними їм послідовностями амінокислот у білку дасть змогу каталогізувати ці фрагменти послідовностей, дослідити та систематизувати їх відповідність просторовим білковим утворенням, що у свою чергу має спростити задачу пошуку комплементарної і функціональної подібності різних білків. З цією метою розроблено та випробувано метод, що базується на коваріаційному, автокореляційному та просторовоспектральному аналізі ембедінгів їх амінокислотних послідовностей.