Physico-Chemical Studies of the Interaction Mechanism of Double and Trivalent Iron Double Oxide Nano-Particles with Serpin Protein Ovalbumin and Water

Abstract

Новизною роботи є теоретичне обґрунтування й експериментальне підтвердження механізму взаємодії наночастинок Fe3O4 з H2O та овальбуміном-OVA, що проведено за допомогою комплексу фізико-хімічних досліджень. Визначено, що механізм ґрунтується на кластерофільності наночастинок і водневих, електростатичних і ван-дер-Ваальсових взаємодіях. Встановлено, що взаємодія наночастинок Fe3O4 з OVA відбувалася за механізмом статичного гасіння з утворенням міжмолекулярного нефлуоресцентного комплексу, який змінює нативну структуру OVA. Константа зв'язування змінювалася від 3,3×105 до 4,8×105 л•моль−1 залежно від значення рН середовища та температури. Термодинамічними розрахунками підтверджено спонтанність процесу зв'язування з переважанням ентальпійного фактора.The novelty of the work is the theoretical justification and experimental confirmation of the mechanism of interaction of Fe3O4 nanoparticles with H2O and ovalbumin-OVA, which was carried out with the help of a complex of physical and chemical studies. It was determined that the mechanism is based on the clustero-philicity of nanoparticles and hydrogen, electrostatic and van der Waals interactions. It was established that the interaction of Fe3O4 nanoparticles with OVA took place by the mechanism of static quenching with the formation of an intermolecular non-fluorescent complex that changes the native structure of OVA. The binding constant varied from 3.3×105 to 4.8×105 L•mol-1 depending on the pH value of the medium and temperature. Thermodynamic calculations confirmed the spontaneity of the binding process with the predominance of the enthalpy factor.